Catalytic properties of lactate dehydrogenase in the organs of rats with thermal injury under the influence of glutathione-containing dinitrosyl iron complexes | Vestnik Tomskogo gosudarstvennogo universiteta. Biologiya - Tomsk State University Journal of Biology. 2015. № 3 (31) .

Catalytic properties of lactate dehydrogenase in the organs of rats with thermal injury under the influence of glutathione-containing dinitrosyl iron complexes

In this work we studied the activity of lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27) in the liver, kidneys, heart and lungs of rats with combined thermal injury under the influence of deposited forms of nitric oxide and dinitrosyl iron complexes (DNIC). We conducted the experiments on 45 white Wistar rats. Combined thermal injury (contact burns on 20% of the body surface and thermoinhalation of hot air and combustion products within 20-30 seconds under the condition of the camera inhalation) was applied under anesthesia. Daily, we introduced 10% solution of dinitrosyl iron complexes to the animals with burn intraperitoneally. The activity of lactate dehydrogenase was determined in homogenates of organs in direct and reverse reactions on the 3 and 10 days after burn. The results showed that the introduction of dinitrosyl iron complexes to the rats with thermal injury had a positive effect on the activity of lactate dehydrogenase in direct reaction in all studied organs. We established that the burn leads to a decrease in lactate dehydrogenase activity in direct reaction in the lungs, heart, liver and kidneys on the 3 day after injury and an increase in lactate dehydrogenase activity in reverse reaction for the 10 day in the heart, liver and kidneys, causing accumulation of lactic acid.

Download file

Counter downloads: 601

Keywords

лактатдегидрогеназа, ожог, динитрозильные комплексы железа, lactate dehydrogenase, burn, dinitrosyl iron complexes

Authors

Name	Organization	E-mail
Soloveva Anna G.	Volga Federal Medical Research Center (Nizhny Novgorod)	sannag5@mail.ru
Peretyagin Sergey P.	Volga Federal Medical Research Center (Nizhny Novgorod)	psp_aro@mail.ru
Dudar Anna I.	Lobachevsky State University of Nizhny Novgorod	aid-queen@rambler.ru

Всего: 3

References

Зиновьев Е.В. Эпидемиологические составляющие оценки результатов оказания медицинской помощи пострадавшим с обширными глубокими ожогами в лечебных учреждениях Ленинградской области // Вестник Российской военно-медицинской академии. 2008. № 2. С. 744-746.

Парамонов Б.А., Порембский Я.О., Яблонский В.Г. Ожоги. СПб. : Спецлит, 2000. 488 с.

Рябов Г.А., Азизов Ю.М. Роль оксида азота как регулятора клеточных процессов при формировании полиорганной недостаточности // Анестезиология и реаниматология. 2001. № 1. С. 8-12.

Сосунов А.А. Оксид азота как межклеточный посредник // Соросовский образовательный журнал. 2000. № 12. С. 27-34.

Mokh V.P., Poltorakov A.P., Serezhenkov V.A., Vanin A.F. On the nature of a compound formed from dinitrosyl-iron complexes with cysteine and responsible for a long-lasting vasorelaxation // Nitric Oxide. 2010. Vol. 22, № 4. P. 266-274.

LokH.C., Sahni S., Richardson V., Kalinowski D.S., Kovacevic Z., Lane D.J., Richardson D.R. Glutathione S-transferase and MRP1 form an integrated system involved in the storage and transport of dinitrosyl-dithiolato iron complexes in cells // Free Radic Biol Med. 2014. Vol. 75. P. 14-29.

Richardson D.R., Lok H.C. The nitric oxide-iron interplay in mammalian cells: transport and storage of dinitrosyl iron complexes // Biochim Biophys Acta. 2008. Vol. 1780, № 4. P. 638-651.

Thomas D.D., Ridnour L.A., Isenberg J.S., Flores-Santana W., Switzer C.H., Donzelli S., Hussain P., Vecoli C., Paolocci N., Ambs S., Colton C.A., Harris C.C., Roberts D.D., Wink D.A. The chemical biology of nitric oxide: implications in cellular signaling // Free Radic Biol Med. 2008. Vol. 45, № 1. P. 18-31.

Chiang C.Y., DarensbourgM.Y. Iron nitrosyl complexes as models for biological nitric oxide transfer reagents // J. Biol. Inorg. Chem. 2006. Vol. 11, № 3. P. 359-370.

Ueno T., Yoshimura T. The physiological activity and in vivo distribution of dinitrosyl dithiolato iron complex // Jpn. J. Pharmacol. 2000. Vol. 82, № 2. P. 95-101.

Lewandowska H., Brzoska K., Meczynska-Wielgosz S., Rumianek K., Wojciuk G., Kruszewski M. Dinitrosyl iron complexes-structure and biological functions // Postepy Biochem. 2010. Vol. 56, № 3. P. 298-304.

Lewandowska H., Kalinowska M., Brzoska K., Wojciuk K., Wojciuk G., Kruszewski M. Nitrosyl iron complexes-synthesis, structure and biology // Dalton Trans. 2011. Vol. 40, № 33. P. 8273-8289.

FujikawaM., KobayashiK., Kozawa T. Mechanistic studies on formation of the dinitrosyl iron complex of the [2Fe-2S] cluster of SoxR protein // J. Biochem. 2014. Vol. 156, № 3. P. 163-172.

Lu T.T., Lai S.H., Li Y.W., Hsu I.J., JangL.Y., Lee J.F., Chen I.C., Liaw W.F. Discrimination of mononuclear and dinuclear dinitrosyl iron complexes (DNICs) by S K-edge X-ray absorption spectroscopy: insight into the electronic structure and reactivity of DNICs // Inorg. Chem. 2011. Vol. 50, № 12. P. 5396-5406.

Tsai F.T., Lee Y.C., Chiang M.H., Liaw W.F. Nitrate-to-nitrite-to-nitric oxide conversion modulated by nitrate-containing {Fe(NO)2}9 dinitrosyl iron complex (DNIC) // Inorg. Chem. 2013. Vol. 52. 1. P. 464-473.

Butler A.R., Megson I.L. Non-heme iron nitrosyls in biology // Chem. Rev. 2002. Vol. 102, № 4. P. 1155-1166.

Lo F.C., Li Y.W., Hsu I.J., Chen C.H., Liaw W.F. Insight into the reactivity and electronic structure of dinuclear dinitrosyl iron complexes // Inorg Chem. 2014. Vol. 53, № 20. P. 10881-10892.

Harrop T.C., Song D., Lippard S.J. Reactivity pathways for nitric oxide and nitrosonium with iron complexes in biologically relevant sulfur coordination spheres // J. Inorg. Biochem. 2007. Vol. 101, № 11-12. P. 1730-1738.

Тимошин А.А., Орлова Ц.Р., Ванин А.Ф., Санина Н.А., Рууге Э.К., Алдошин С.М., Чазов Е.И. Динитрозильные комплексы железа - новый тип гипотензивных препаратов // Российский химический журнал. 2007. Т. 51, № 1. С. 88-92.

Руководство по лабораторным животным и альтернативным моделям в биомедицинских исследованиях : учеб. пособие / под ред. Н.Н. Каркищенко, С.В. Грачева. М. : Профиль-2С, 2010. 358 с.

Ванин А.Ф. Динитрозильные комплексы железа и S-нитрозотиолы - две возможные формы стабилизации и транспорта оксида азота (обзор) // Биохимия. 1998. Т. 63, № 7. С. 924-938.

Воробьев А.В., Перетягин С.П., Размахов А.М., Мартусевич А.К., Вазина И.Р., КвицинскаяН.А., ЛузанА.С., СтручковА.А. Способ моделирования комбинированной ожоговой травмы. Патент 2408081 РФ, МПК G09B 23/28. Заявка № 2009120239/14, 27.05.2009; Опубл. 27.12.2010, Бюл. № 36.

Ещенко Н.Д. Выделение митохондриальной и цитоплазматической фракций тканей для анализа активности ферментов // Методы биохимических исследований. Л. : Изд-во Ленинградского университета, 1982. С. 29-33.

КочетовГ.А. Практическое руководство по энзимологии. М. : Высшая школа, 1980. 272 с.

Dawson J.M., Heatlic P.L. Lowry method of protein quantification Evidence for Photosensitivity // Analytical Biochemistry. 1984. Vol. 140, № 2. P. 391-393.

Соловьева А.Г., Зимин Ю.В. Новый способ оценки динамики метаболизма крови у больных с термической травмой // Современные технологии в медицине. 2012. № 2. С. 116-117.

ПлакуновВ.К. Основы энзимологии. М. : Логос, 2001. 128 с.

Зимин Ю.В., Березов Т.Т., Сяткин С.П. Надмолекулярная регуляция активности некоторых оксидоредуктаз клетки в норме и патологии // Вопросы медицинской химии. 2001. Т. 47, № 3. С. 247-287.

Butler A.R., Flitney F.W., Williams D.L. NO, nitrosonium ions, nitroxide ions, nitrosothiols and iron-nitrosyls in biology: a chemist's perspective // Trends Pharmacol Sci. 1995. Vol. 16, № 1. P. 18-22.

Шумаев К.Б., Губкин А.А., Губкина С.А., Гудков Л.Л., Лакомкин В.Л., Топунов А.Ф., Ванин А.Ф., Рууге Э.К. Взаимодействие связанных с альбумином динитрозильных комплексов железа и активных форм кислорода // Биофизика. 2007. Т. 52, № 3. C. 534-538.

Санина Н.А., Алдошин С.М. Синтез, строение и свойства моделей нитрозильных [2Fe-2S], [1Fe-2S] протеинов и перспективы применения их в биологии и медицине // Российский химический журнал. 2004. Т. 48, № 4. С. 12-19.

Shumaev K.B., Gubkin A.A., Serezhenkov V.A., Lobysheva I.I., Kosmachevskaya O.V., Ruuge E.K., Lankin V.Z., Topunov A.F., Vanin A.F. Interaction of reactive oxygen and nitrogen species with albumin - and hemoglobin bound dinitrosyl iron complexes // Nitric Oxide. 2008. Vol. 18. P. 37-46.

Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Timoshin A.A., Vanin A.F., Topunov A.F. Globins and other nitric oxide-reactive proteins. Dinitrosyl iron complexes bound with haemoglobin as markers of oxidative stress // Methods in Enzymology. 2008. Vol. 436. P. 441-457.

Селиванов Е.А., Ремизова М.И., Гербут К.А., Бургова Е.Н., Ванин А.Ф. Влияние динитрозильного комплекса железа с глютатионом на течение геморрагического шока при его инфузионной терапии // Медицинский академический журнал. 2012. Т. 12, № 2. С. 84-89.